Gutscheinbedingungen

**Gültig bis 28.07.2026 auf Spielzeug, Schreibwaren, Filme, Geschenke & Trends, Musik, tolino eReader & Zubehör, Hörbücher und Hörbuch-Downloads (außer Abo), nicht preisgebundene Bücher und Kalender in der Thalia App. Einzelne Artikel können ausgeschlossen sein. Aufgrund der Buchpreisbindung sind deutschsprachige Bücher und eBooks ausgenommen. Zusätzlich ausgenommen sind preisgebundene Artikel, Abos & Flatrates, eBooks, Games, Geschenkkarten/-boxen, Shelfies, Software, Zeitschriften sowie einzelne Artikel von tonies®. Pro Einkauf einmal einlösbar. Click & Collect nur bei Onlinevorabzahlung möglich. Keine Barauszahlung. Nicht kombinierbar mit anderen Aktionen und Gutscheinen. Gutschein wird auf max. 500€ Bestellwert angerechnet. Nicht gültig für Versandkosten und Services.

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

30.11.2012

Herausgeber

Lawrence J. Berliner

Verlag

Springer Us

Seitenzahl

351

Maße (L/B/H)

22,9/15,2/2 cm

Gewicht

527 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 1980

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-4615-6539-0

Beschreibung

Portrait

Dr. Lawrence J. Berliner is currently Professor and Chair of the Department of Chemistry and Biochemistry at the University of Denver after retiring from Ohio State University, where he spent a 32-year career in the area of biological magnetic resonance (EPR and NMR).

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

30.11.2012

Herausgeber

Lawrence J. Berliner

Verlag

Springer Us

Seitenzahl

351

Maße (L/B/H)

22,9/15,2/2 cm

Gewicht

527 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 1980

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-4615-6539-0

Herstelleradresse

Springer-Verlag KG
Sachsenplatz 4-6
1201 Wien
AT

Email: GPSR Kontakt

Noch keine Bewertungen vorhanden

Verfassen Sie die erste Bewertung zu diesem Artikel

Helfen Sie anderen Kundinnen und Kunden durch Ihre Meinung.

Kundinnen und Kunden meinen

Bewertungen (0)

  • Produktbild: Biological Magnetic Resonance
  • Produktbild: Biological Magnetic Resonance
  • 1 Phosphorus NMR of Cells, Tissues, and Organelles.- 1. Introduction.- 2. Methods.- 2.1. Oxygenation and Perfusion.- 2.2. 31P NMR for pH Measurements.- 2.3. Saturation Transfer.- 3. Applications.- 3.1. Cellular Suspensions.- 3.2. Muscle.- 3.3. Brain, Liver, and Kidney.- 3.4. Other Systems.- 4. Summary.- References.- 2 EPR of Molybdenum-Containing Enzymes.- 1. Introduction.- 2. Enzymes to be Considered and Their General Properties.- 3. Relationship of Molybdenum to Other Constituents in the Enzymes and its Interactions with These Constituents.- 4. Multiple Species of Mo(V) and the Estimation of EPR Parameters.- 5. General Survey of the EPR Parameters of Mo(V) Species in Enzymes.- 6. Discussion of the Parameters.- 7. Conditions Governing Generation and Interconversion of the Signals.- 7.1. Introduction and Nomenclature; Functional and Desulfo Xanthine Oxidase.- 7.2. Oxidation-Reduction Potentials Associated with Molybdenum in Enzymes.- 7.3. Binding of Anions, Substrates, and Products.- 7.4. Equilibrium between EPR-Detectable Protonated and Deprotonated Forms.- 7.5. Rates of Exchange of the Interacting Protons; Direct » Hydrogen Transfer from the Substrate.- 7.6. Very Rapid Intermediate.- 7.7. Signals from Reactions of Alcohols with Xanthine Oxidases and Dehydrogenases.- 8. Conclusions on Structures and Enzymatic Mechanisms.- 8.1. Structures.- 8.2. Enzymatic Mechanisms.- References.- 3 ESR of Iron Proteins.- 1. Introduction.- 2. Electron Spin Resonance Caused by Iron Proteins.- 2.1. Introduction.- 2.2. Paramagnetic States of Fe Proteins.- 3. Heme Proteins.- 3.1. Hemoglobin.- 3.2. Methemoglobin.- 3.3. Hemichromes.- 3.4. Nitrosylhemoglobins.- 3.5. Myoglobin.- 3.6. Leghemoglobin.- 3.7. Cytochrome c Oxidase.- 3.8. Cytochromes.- 3.9. Cytochromes P450.- 3.10. L-Tryptophan-2,3-dioxygenase.- 3.11. Cytochrome c Peroxidase.- 3.12. Horseradish Peroxidase.- 3.13. Chloroperoxidase.- 3.14. Myeloperoxidase.- 3.15. Catalase.- 3.16. Flavocytochrome b2.- 3.17. Sulfite Oxidase.- 4. Nonheme Proteins.- 4.1. Hemerythrin.- 4.2. Iron Dismutase.- 4.3. Ferritin and Hemosiderin.- 4.4. Transferrins.- 4.5. The Iron-Sulfur Proteins.- 4.6. Protocatechuate 3,4-Dioxygenäse.- 4.7. Lipoxygenase.- 4.8. Ribonucleotide Reductase.- 4.9. Uterine Purple Phosphatase.- References.- 4 Stable Imidazoline Nitroxides.- 1. Introduction.- 2. Synthesis of Imidazoline and Imidazolidine Nitroxides.- 2.1. Synthesis of 3-Imidazoline-3-oxide Derivatives.- 2.2. Synthesis of 2,2,4,5,5-Pentasubstituted-3-imidazolines.- 2.3. Synthesis of Imidazolidine Derivatives.- 2.4. Synthesis of 4-Oxoimidazolidine Derivatives.- 3. Properties of Imidazoline Nitroxides and 1 -Hydroxy-3-imidazolines.- 3.1. Stability of Imidazoline Nitroxides in Acid Media.- 3.2. Quaternary Immonium Salts of Imidazoline Nitroxides.- 3.3. Interaction of Imidazoline Derivatives with Nucleophilic Reagents.- 3.4. Interaction of Imidazoline Derivatives with Electrophilic Reagents.- 3.5. Interaction of 4-Haloalkyl-3-imidazoline-3-oxides with Nucleophilic Reagents.- 3.6. Interaction of 4-Dihaloalkyl-3-imidazoline-3-oxides with Nucleophilic Reagents.- 3.7. Properties of Derivatives of Imidazoline Aldehydes and Ketones.- 3.8. Properties of Derivatives of Imidazoline Carboxylic Acids.- 3.9. Imidazoline Nitroxides as Chelating Reagents.- 4. Spectra of Imidazoline Nitroxides.- 4.1. UV Spectra and Visible Spectra.- 4.2. Vibrational Spectra.- 4.3. Mass Spectra.- 5. Magnetic Properties of Imidazoline Nitroxides.- 5.1. NMR Spectra. Regularities of Long-Range Hyperfine Interactions.- 5.2. Complexes of Transition Metals with Imidazoline Nitroxides.- 6. Applications in Analytical and Structural Chemistry.- 7. Imidazoline Spin Labels in Biology.- 8. Syntheses of Some Imidazoline Nitroxides and Important Intermediates.- References.- 5 The Multinuclear NMR Approach to Peptides: Structures, Conformations, and Dynamics.- 1. A Multinuclear Approach.- 1.1. Introduction.- 1.2. Nuclei Studied.- 2. Chemical Shifts.- 2.1. Magnetic Anisotropy.- 2.2. Chemical Exchange.- 2.3. Assignment Methods.- 2.4. Paramagnetic Reagents.- 2.5. Structural and Conformational Sensitivity of Chemical Shifts.- 3. Spin-Spin Coupling Constants.- 3.1. Proton-Proton Couplings.- 3.2. Carbon-Proton Couplings.- 3.3. Carbon-Carbon Couplings.- 3.4. Nitrogen-Proton Couplings.- 3.5. Nitrogen-Carbon Couplings.- 4. Relaxation Times.- 4.1. Measurement of Relaxation Times.- 4.2. Mechanisms of Relaxation.- 5. Concluding Remarks.- References.