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  • Produktbild: Cytochromes P-450 and b5
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Band 58

Cytochromes P-450 and b5 Structure, Function, and Interaction

51,99 €

inkl. gesetzl. MwSt., Versandkostenfrei


Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

12.12.2012

Abbildungen

XIII, 554 p.

Herausgeber

David Cooper

Verlag

Springer Us

Seitenzahl

554

Maße (L/B/H)

24,4/17/3,1 cm

Gewicht

974 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 1975

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-4615-9028-6

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

12.12.2012

Abbildungen

XIII, 554 p.

Herausgeber

David Cooper

Verlag

Springer Us

Seitenzahl

554

Maße (L/B/H)

24,4/17/3,1 cm

Gewicht

974 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 1975

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-4615-9028-6

Herstelleradresse

Springer-Verlag KG
Sachsenplatz 4-6
1201 Wien
AT

Email: ProductSafety@springernature.com

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  • Session I — Chairman, John Schenkman.- 1.- Partial Purification and Separation of Multiple Forms of Cytochrome P-450 and Cytochrome P-448 from Rat Liver Microsomes.- Biochemical Characterization of Highly Purified Cytochrome P-450 and Other Components of the Mixed Function Oxidase System of Liver Microsomal Membranes.- Immunochemical and Compositional Comparison of Cytochromes P-450cam of Pseudomonas putida and P-450LM of Phenobarbital-Induced Rabbit Liver Microsomes.- Immunochemical and Functional Similarities and Differences among Iron-Sulfur Proteins Involved in Mammalian Steroidogenesis.- General Discussion.- 2.- Comparison of the Induction Course, Biophysical Chemical Interactions and Photochemical Action Spectra of Pheobarbital- and 3-Methylcholanthrene-Induced Hepatic Microsomal P-450.- Cytochrome P-450 in the Activation and Inactivation of Carcinogens.- Effect of Cyclic AMP on the Phenobarbital Induced Increase in Cytochrome P-450 and Hypertrophy of the Endoplasmic Reticulum of the Rat Liver.- Evidence for the Activation of 3-Methylcholanthrene as a Carcinogen In Vivo and as a Mutagen In Vitro by P1-450 from Inbred Strains of Mice.- Increased Translation as a Result of Elevated Initiation Factor Activity after Administration of 3-Methylcholanthrene.- General Discussion.- Session II: Chairman, Daniel Nebert.- 1.- Optical and EPR Studies of Partially Purified Rabbit Liver Cytochrome P-450.- Studies on the Spin State of 3-Methylcholanthrene-Induced Cytochrome P-450 from Rat Liver.- An Analysis of the Optical Titrations of the 430 and 455 nm Chromophores of Ethyl Isocyanide Complexes of Mammalian Hepatic Cytochrome P-450.- Implications of Ligand Modified Spectra of Cytochrome P-450 Associated with Pregnenolone Synthesis in Mitochondria from Corpus Luteum.- GeneralDiscussion.- 2.- Studies on the Interaction of Water with Microsomal Cytochrome P-450.- Drug Metabolism in Isolated Rat Liver Cells.- Role of Phospholipids in Adrenocortical Microsomal Hydroxylation Reactions: Activation of Lipid-Depleted Microsomal Preparations by Non-Ionic Detergents.- On the Structure of Putidaredoxin and Cytochrome P-450cam, and Their Mode of Interaction.- Metabolic Control of Cytochrome P-450cam.- General Discussion.- Session III — Chairman, Charlotte Witmer.- Relationship between Microsomal Hydroxylase and Glucuronyltransferase.- A Possible Role of Copper in the Regulation of Heme Biosynthesis through Ferrochelatase.- Mixed Function Oxidation and Intermediary Metabolism: Metabolic Interdependence in the Liver.- Dissociation of Microsomal Ethanol Oxidation from Cytochrome P-450 Catalyzed Drug Metabolism.- General Discussion.- Session IV : Chairman, Otto Rosenthal.- Interaction between Microsomal Electron Transfer Pathways.- Role of Cytochrome b5 in the NADH Synergism of NADPH-Dependent Reactions of the Cytochrome P-450.- The Role of Cytochrome b5 in Cytochrome P-450 Enzymes.- Role of Cytochrome b5 in NADPH- and NADH-Dependent Hydroxylation by the Reconstituted Cytochrome P-450- or P-448-Containing System.- The Role of Cytochrome b5 in Mixed Function Oxidations: Effect on Microsomal Binding of the Hemoprotein on Hepatic N-Demethylations.- Comparison of Methods to Study Enzyme Induction in Man.- General Discussion.- Contributors.- Author Index.