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Produktbild: Cell-Free Protein Expression

Cell-Free Protein Expression

99,99 €

inkl. gesetzl. MwSt., Versandkostenfrei

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

19.09.2011

Abbildungen

X, 40 illus. in color., farbige Illustrationen

Herausgeber

James R. Swartz

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

230

Maße (L/B/H)

23,5/15,5/1,3 cm

Gewicht

367 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 2003

Sprache

Englisch

ISBN

978-3-642-63939-5

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Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

19.09.2011

Abbildungen

X, 40 illus. in color., farbige Illustrationen

Herausgeber

James R. Swartz

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

230

Maße (L/B/H)

23,5/15,5/1,3 cm

Gewicht

367 g

Auflage

Softcover reprint of the original 1st ed. 2003

Sprache

Englisch

ISBN

978-3-642-63939-5

Herstelleradresse

Springer-Verlag GmbH
Tiergartenstr. 17
69121 Heidelberg
DE

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  • Produktbild: Cell-Free Protein Expression
  • I Template Generation for Cell-Free Protein Expression Systems.- 1 Generation of Linear Expression Elements by PCR.- 2 Rapid Protein Engineering by Expression-PCR.- 3 Expression-PCR: from Gene Pools to Purified Proteins Within 1 Day.- 4 High-Throughput Expression PCR Used to Systematically Investigate Regulation of Translation Initiation in an E. coli Cell-Free Expression System.- 5 Reduction of Primer-Dimer Formation during Generation of Expression Fragments by PCR.- II Labeling Proteins in Cell-Free Protein Expression Systems for Structural and Functional Analysis.- 6 Isotope Labeling of Proteins for NMR Spectroscopy Using Cell-Free Methods.- 7 Production of a Specifically Labeled Protein in mg Quantities for NMR Analysis.- 8 In Situ Mono-Biotinylation of Cell-Free Expressed Proteins Using the AviTag Technology.- 9 Rapid Generation of Protein Variants and Subsequent Analysis by Surface Plasmon Resonace.- 10 Incorporation of Fluorescence Labels into Cell-Free Produced Proteins.- 11 Expression of ‘Tailor-Made’ Proteins via Incorporation of Synthetic Amino Acids by Using Cell-Free Protein Synthesis.- III Screening and Increasing Soluble Expression of Recombinant Proteins.- 12 Application of Cell-free Expression Systems to Proteomic Studies.- 13 Screening and Increasing Soluble Expression of Recombinant Proteins using the RTS 100 E. coli HY in a 96-Well Format.- 14 In Vitro Expression of Proteins with Disulfide Bridges and its Application for a High-Throughput Screening System.- 15 Cell-Free Expression of Proteins Containing Multiple Disulfide Bonds.- 16 Cell-Free Synthesis of Membrane Proteins on a Preparative Scale.- IV Expression of Functionally Active Proteins and Complexes.- 17 Using Maltose-Binding Protein Fragment Complementation to Probe Protein-ProteinInteractions by Co Expression in the RTS System.- 18 In Vitro Translation of KRAB Zinc Finger Transcriptional Repressor Proteins and Their Interaction with Their TIF1? Co-Repressor.- 19 Optimization of Cell-Free Expression of FAD-Dependent D-Amino Acid Oxidase.- 20 Expression of Recombinant Chemokine-Like Factor 1 with a Cell-Free Protein Biosynthesis System.- 21 Recombinant Expression of Functional Active MIA (Melanoma Inhibitory Activity) Protein for Mutation Analysis Using the RTS System.- 22 Cell-Free Expression of the Heterodimeric Protein Penicillin G Amidase in a Functionally Active Form.- 23 Cell-Free Expression of the His-Tagged Recombinant Prolactin-Like Placenta Protein E Using the RTS 500 System.- V Eukaryotic Cell-Free Protein Expressions Systems.- 24 Complementary Interaction Between the Central Domain of 18S rRNA and the 5’ Untranslated Region of mRNA Enhances Translation Efficiency in Plants.- 25 In Vitro Translation in an Insect-Based Cell-Free System.