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  • Produktbild: Chaperonin Protocols
  • Produktbild: Chaperonin Protocols
Band 140 - 12%

Chaperonin Protocols

Aus der Reihe Methods in Molecular Biology
12% sparen

95,99 € UVP 109,99 €

inkl. gesetzl. MwSt., Versandkostenfrei

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

10.11.2010

Herausgeber

Christine Schneider

Verlag

Humana Press

Seitenzahl

212

Maße (L/B/H)

22,9/15,2/1,3 cm

Gewicht

336 g

Auflage

Softcover reprint of hardcover 1st ed. 2000

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-61737-163-9

Beschreibung

Rezension

"This book is highly recommended for academic libraries and for those special or industrial libraries that support a program in microbiology. Because the clear and logical approach to each protocol can serve as a model experiment that is easily reproduced, this book would be an especially valuable tool for students."-E-Streams (Electronic Reviews of Science and Technology References)

"...an invaluable overview of two main aspects of chaperonin research-purification of chaperonins and their cofactors and assays to monitor folding activity. ...of excellent chapters on more diverse chaperonins, including those from Archaea and the specialized, eukaryotic TRiC complex....The book provides a wealth of explicitly detailed protocols (together with useful troubleshooting notes) for all those working in the field of chaperonins and protein folding or misfolding."...Microbiology Today

Portrait

Christine Schneider, Stuttgart (BW), ist Diplom-Biologin mit Schwerpunkt Botanik und Lektorin für Naturführer und Fachbücher.

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Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

10.11.2010

Herausgeber

Christine Schneider

Verlag

Humana Press

Seitenzahl

212

Maße (L/B/H)

22,9/15,2/1,3 cm

Gewicht

336 g

Auflage

Softcover reprint of hardcover 1st ed. 2000

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-61737-163-9

Herstelleradresse

Libri GmbH
Europaallee 1
36244 Bad Hersfeld
DE

Email: gpsr@libri.de

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  • Produktbild: Chaperonin Protocols
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  • Purification of Archaeal Chaperonin from Sulfolobus shibatae, Elsie Quaite-Randall and Andrzej Joachimiak. Purification of Hsp60 from Thermus thermophilus, Elsie Quaite-Randall and Andrzej Joachimiak. Purification of GroEL from an Overproducing E. coli Strain, Elsie Quaite-Randall and Andrzej Joachimiak. Purification of GroES from an Overproducing E. coli Strain, Elsie Quaite-Randall and Andrzej Joachimiak. Purification of the Gp31 Co-chaperonin from Bacteriophage T4, Saskia M. van der Vies. Removing Trace Fluorescent Contaminants from GroEL Preparations, Frank Weber. Assembly and Disassembly of GroEL and GroES Complexes, Jörg Martin. GroEL/GroES Interaction Assayed by Protease Protection, Jörg Martin. Determination of Chaperonin Activity In Vivo, Saskia M. van der Vies and Peter A. Lund. Interaction of Nonnative Polypeptide Substrates with the Escherichia coli Chaperonin GroEL, Wanda K. Hartmann and Edward Eisenstein. Prevention of Rhodanese Aggregation by the Chaperonin GroEL, Frank Weber and Manajit Hayer-Hartl. Refolding of Bovine Mitochondrial Rhodanese by Chaperonins GroEL and GroES, Frank Weber and Manajit Hayer-Hartl. Assay of Malate Dehydrogenase: A Substrate for the E. coli Chaperonins GroEL and GroES, Manajit Hayer-Hartl. Assay of Chaperonin-Assisted Refolding of Citrate Synthase, N. Kalaya Steede, Stacy L. Temkin, and Samuel J. Landry. Purification of Yeast Mitochondrial Hsp60, Yves Dubaquié, Renate Looser, and Sabine Rospert. Preparation of Recombinant Hsp10, N. Kalaya Steede, Jesse J. Guidry, and Samuel J. Landry. Purification of the Cytosolic Chaperonin TRiC from Bovine Testis, Raul G. Ferreyra and Judith Frydman. Monitoring Actin Folding: Purification Protocols for Labeled Proteins and Binding to DNase I-Sepharose Beads, Vanitha Thulasiraman, Raul G. Ferreyra, and Judith Frydman. Folding Assays: Assessing the Native Conformation of Proteins, Vanitha Thulasiraman, Raul G. Ferreyra, and Judith Frydman. Purification of Prefoldin, Sally A. Lewis andNicholas J. Cowan. Purification of GimC from Saccharomyces cerevisiae, Katja Siegers and Elmar Schiebel. Analysis of Eukaryotic Molecular Chaperone Complexes Involved in Actin Folding, Michel R. Leroux. Index